Мы продолжаем цикл, связанный с биологическими основами силовой тренировки. В предыдущих статьях мы познакомили вас с упрощенной схемой строения мышечного волокна в целом, рассмотрели строение миофибриллы и познакомились с механизмом мышечного сокращения и участия нервной системы в этом процессе. В этой статье мы рассмотрим процесс энергообеспечения движения миозиновых мостиков.

Итак, под действием нервного импульса, имеющего, как мы знаем, электрическую природу, миозиновые мостики сцепляются с актиновым филаментом и делают гребок. Далее, для отрыва мостика и его перемещения требуется энергия. На клеточном уровне универсальным источником энергии служит молекула аденозинтрифосфорной кислоты – АТФ. Это достаточно крупная молекула с молярной массой 507,18 г/моль, имеющая химическую формулу:
C10H16N5O13P3. Отдавая одну фосфатную группу, АТФ становится аденозиндифосфорной кислотой – АДФ. При этом процессе происходит выделение энергии необходимой для одного поворота (гребка) мостика. Мостик расцепляется с актином, прикрепляется к новому участку, делает гребок и остается в сцепленном состоянии. Для нового гребка ему снова нужна энергия.

Доказательством использования АТФ для расцепления актин-миозиновых мостиков являются эксперименты с определением энергозатрат при подъеме по лестнице и спуске. При подъеме вверх КПД составляет 20–23%, а при спуске метаболические затраты практически исчезают, остаются затраты только на уровне покоя – основного обмена. Поэтому, при той же механической мощности, КПД на спуске превышает 100%. Это означает, что при выполнении эксцентрических упражнений (растяжение мышц разгибателей коленного сустава) механическая энергия тратится на разрыв актин-миозиновых мостиков, а химическая энергия молекул АТФ не тратится. Причем правильно тренированная мышца после таких упражнений не болит, следовательно, разрушений в мышечных волокнах не происходит.

Ранее считалось, что молекула АТФ свободно перемещается внутри клетки. Но еще в далеком 1977 году группа советских кардиологов (академик Е. И. Чазов, профессор В. Н. Смирнов, к.х.н. В. А. Сакс и д.б.н. Л. В. Розенштраух) определила, что молекулы АТФ слишком крупные, для того чтобы свободно перемещаться по клетке. Поэтому АТФ находящиеся в миофибриллах (миофибриллярные АТФ) не покидают их, а АТФ находящиеся в саркоплазме (саркоплазматические АТФ) или митохондриях (митохондриальные АТФ) не проникают в миофибриллы.

Миофибриллярные АТФ располагаются на головке миозинового мостика. АТФ отдает свою фосфатную групп с выделением энергии для одного гребка и на головке мостика остается АДФ. За счет какого механизма происходит ресинтез АТФ? Эту функцию берет на себя креатин. Это азотсодержащая карбоновая кислота с молярной массой почти вчетверо меньшей, чем у АТФ - 131.13 г/моль. Формула его: C4H9N3O2. Креатин обладает способностью как прикреплять к себе фосфатный остаток, превращаясь в креатинфосфат (КрФ), так и отдавать его, образуя свободный креатин (Кр). И в той, и в другой форме креатин свободно перемещается по клетке и проходит через мембрану миофибрилл. Отдавая свою фосфатную группу АДФ, КрФ восстанавливает ее опять до АТФ.

АДФ + креатинфосфат = АТФ + креатин

Эта реакция получила название – реакции Ломана. Отдав фосфатный остаток КрФ превращается в Кр, и в таком виде выходит из миофибрилл в саркоплазму клетки. Там Кр совершает противоположное действие, забирает фосфатную группу у саркоплазматической АТФ и снова в виде КрФ проникает в миофибриллу для восстановления АДФ на головке мостика. Этот механизм назвали креатинфосфатный челнок, еще говорят шатл или швунт. Надо сказать, что западные учёные приняли это открытие только в 2000-х годах. Но до сих пор ещё, как в нашей, так и в западной литературе авторы часто продолжают ссылаться на старую модель. Всё-таки учёная мысль обладает большой инертностью. До сих пор в учебниках можно видеть описание старой модели. Например вот что пишет про креатин «Наука о спорте: энциклопедия систем жизнеобеспечения» / гл.ред. А. Д. Жуков ; ред. В. И. Столяров. - : ЮНЕСКО ; М. : ИД Магистр-пресс, 2011/:

«Надо заметить, что креатин эффективен только при выполнении анаэробных (силовых) упражнений, так как креатинфосфата достаточно примерно на 2 минуты интенсивной работы, затем подключаются другие источники энергии. Соответственно в легкой атлетике прием креатина как добавки для увеличения атлетических показателей мало целесообразен.
Запасы креатинфосфата в волокне не велики, поэтому он используется в качестве источника энергии только на начальном этапе работы мышцы, до момента активизации других более мощных источников – анаэробного и затем аэробного гликолиза. По окончании работы мышцы реакция Ломана идет в обратном направлении, и запасы креатинфосфата в течение нескольких минут восстанавливаются.»

На самом деле, как мы уже выяснили ресинтез миофибриллярных АТФ осуществляется ТОЛЬКО КрФ, вне зависимости от продолжительности работы. Других путей нет. Поэтому креатиновый челнок работает как у спринтеров, так и у марафонцев. И прием креатиновых добавок одинаково полезен и тем и другим.

Второй миф это то, что на АТФ МВ работает 2 сек, или, как пишут Смирнов и В. М. Дубровский в учебнике «Физиология физического воспитания и спорта» 2002 г.:

«Запас АТФ в скелетных мышцах обеспечивает всего лишь 10 одиночных сокращений. При максимальном мышечном сокращении имеющихся в тканях запасов АТФ достаточно лишь на одну секунду.»

По нашей модели никаких 2-3 сек работы, никаких 10-и одиночных движений за счет запаса АТФ в миофибрилле быть не может. Есть один гребок миозинового мостика, продолжительностью 0,1 сек. после поступления в МВ Са++ и еще один гребок такой же продолжительностью после траты энергии молекулы АТФ на открепление мостика. То есть молекула АТФ дает 2 гребка мостиков общей продолжительностью чуть более 0,2 сек., а дальше уже включается механизм ресинтеза АТФ КрФ-ом. Сразу скажу, что этой информации вы не найдете ни в одном литературном источнике. Это теоретическая модель, построенная на основе спортивной адаптологии. Практически подтвердить ее пока не представляется возможным технически.

Расщепление АТФ происходит под действием особого фермента аденозинтрифосфатаза (АТФ-аза). Активность АТФ-азы в различных типах мышечных волокон различается. В волокнах с высокой АТФ-азной активностью расщепление АТФ происходит быстрее, и за единицу времени происходит большее количество гребков мостиками, то есть мышца сокращается быстрее. Поэтому по активности АТФ-азы мышечные волокна условно разделяют на быстрые (БМВ) и медленные (ММВ). Скорость же самих гребков миозиновых мостиков примерно одинакова во всех МВ. На самом деле переход от ММВ к БМВ достаточно плавный. Скорость же сокращения ММВ и БМВ различается примерно в 2 раза. Мышечная композиция определяется по данным биопсии, по строго определенным методикам биохимической обработки пробы мышечной ткани. В рамках установленного метода определяют 2 типа МВ и еще 2–4 подтипа. Однако, при изменении методики обработки биопробы можно получить существенно большее количество типов МВ. Но для практики спорта отработанная методика классификации МВ остается на данном этапе удовлетворительной.

Надо сказать, что активность АТФ-азы задана генетически и тренировке не поддается. Она одинакова у всех МВ одной ДЕ, к которой подведен один мотонейрон. Количество ДЕ, как мы знаем из прошлой беседы, так же задано генетически и остается неизменным на протяжении жизни. Естественно, что высокопороговые ДЕ состоят из БМВ, а низкопороговые из ММВ.

Итак, мы разобрали каким образом происходит ресинтез миофибриллярных АТФ, и какую роль в этом играет КрФ. Но что же происходит с саркоплазматическими АДФ и митохондриальными АТФ, им ведь тоже нужно восстанавливаться до АТФ, чтобы продолжать в свою очередь отдавать свой фосфатный остаток Кр? Для этого у них есть три пути восстановления – анаэробный гликолиз, аэробный гликолиз и окисление жиров. О путях ресинтеза АТФ мы поговорим в следующей статье.